Glutatión: para qué sirve según los estudios publicados
El glutatión sirve a la célula para neutralizar peróxidos, unirse a compuestos tóxicos y mantener sus proteínas en el estado químico correcto. En investigación se usa para medir y modificar ese equilibrio redox. Los ensayos en personas dan resultados dispares: por boca apenas llega a la sangre en una toma, pero sus reservas crecieron tras meses de uso diario; por vena no mejoró la enfermedad de Parkinson en un piloto, y en la piel el efecto aclarante es pequeño y de evidencia inconclusa.
Equipo científico de Péptido México · Actualizado el 20 de octubre de 2026
- Qué es
- Tripéptido γ-Glu-Cys-Gly
- Forma del vial
- Reducida (GSH), 600 mg liofilizado
- Par redox
- GSH / GSSG, regenerado con NADPH
- Síntesis
- Dos enzimas; la cisteína limita
- Por boca
- Poca llegada en una toma; reservas suben con semanas
- Aprobación
- Reactivo de investigación
Glutatión: qué es y para qué sirve
El glutatión es el tiol no proteico más abundante de las células de mamífero (Davids 2016): un tripéptido de glutamato, cisteína y glicina en el que el glutamato se enlaza por su cadena lateral, con un enlace γ-glutamil (Forman 2009). La parte activa es el azufre de la cisteína. Cuando ese azufre está libre, la molécula se llama GSH, o glutatión reducido; cuando dos moléculas se unen por un puente disulfuro, GSSG, o glutatión oxidado.
| Dato | Valor |
|---|---|
| Forma en el vial | Glutatión reducido (GSH) |
| Nombre químico | γ-L-glutamil-L-cisteinil-glicina |
| Secuencia | γ-Glu-Cys-Gly |
| Fórmula molecular | C10H17N3O6S |
| Masa molecular | 307.33 Da |
| CAS | 70-18-8 |
| PubChem CID | 124886 |
| InChIKey | RWSXRVCMGQZWBV-WDSKDSINSA-N |
Para qué sirve, en la célula, se resume en tres trabajos: reducir oxidantes, conjugarse con compuestos electrofílicos para eliminarlos y guardar el equilibrio redox que regula a muchas proteínas (Forman 2009). En el laboratorio sirve justo para eso: medir cuánto hay y en qué forma, o cambiar su nivel y ver qué pasa.
Cómo actúa el glutatión en la célula
- Peróxidos: las glutatión peroxidasas usan dos GSH para convertir el peróxido de hidrógeno en agua; el glutatión sale como GSSG y la glutatión reductasa lo devuelve a GSH con electrones del NADPH (Forman 2009).
- Conjugación: las glutatión S-transferasas lo unen a compuestos electrofílicos, externos o propios, para que la célula pueda expulsarlos (Forman 2009).
- Proteínas: la S-glutationilación pega el glutatión a cisteínas de proteínas mediante un disulfuro mixto que se puede deshacer; así se protegen y se regulan proteínas estructurales y metabólicas, en reposo y bajo estrés oxidativo (Dalle-Donne 2007).
- Síntesis: ocurre en el citosol en dos pasos. El primero lo hace la glutamato-cisteína ligasa y depende de cuánta cisteína haya; el segundo añade la glicina. Factores de transcripción como Nrf2 encienden los genes de esas enzimas cuando aumenta el estrés oxidativo (Lu 2013).
El reparto no es uniforme. Con un sensor de glutarredoxina en células HeLa intactas, el retículo endoplásmico tuvo más de 15 mM de glutatión total frente a unos 7 mM en el conjunto de la célula, y una relación GSH:GSSG por debajo de 7:1 (Montero 2013). La cifra de un lisado es un promedio de compartimentos que funcionan distinto.
Cuándo baja el glutatión y qué lo repone
Como el primer paso de la síntesis depende de la cisteína, la disponibilidad de ese aminoácido marca cuánto glutatión puede fabricar la célula (Lu 2013). La edad es el caso mejor medido:
| Medida | 8 jóvenes | 8 mayores | Mayores tras 2 semanas de cisteína y glicina |
|---|---|---|---|
| Glutatión | 2.08 mmol/L | 1.12 mmol/L | 94.6 % más que al inicio |
| Síntesis fraccional | 83.1 % al día | 45.8 % al día | 78.8 % más |
| Estrés oxidativo en plasma | Menor | Mayor | Bajó hasta igualar a los jóvenes |
El estudio usó un trazador de glicina marcada y comparó a los mayores antes y después, sin grupo placebo (Sekhar 2011). Muestra que en ellos faltaba síntesis, no glutatión de la dieta, y que la cisteína y la glicina la restituyeron.
El extremo opuesto es la ferroptosis: si se bloquea la síntesis de glutatión o la enzima GPX4, que lo usa para reducir lípidos oxidados, la membrana acumula peróxidos y la célula muere por un mecanismo que depende del hierro (Cao 2016). Es uno de los modelos en los que más se manipula el glutatión en el laboratorio.
Glutatión: para qué sirve según los estudios en personas
La vía cambia el resultado. Estos son los ensayos que midieron glutatión ya formado, por boca o por vena:
| Pregunta | Estudio | Qué se encontró |
|---|---|---|
| ¿Llega a la sangre en una toma? | 7 voluntarios sanos, seguimiento de 270 minutos (Witschi 1992) | El plasma no mostró aumentos de glutatión ni de sus aminoácidos; la γ-glutamiltransferasa del intestino y el hígado lo rompe |
| ¿Cambia el estrés oxidativo en un mes? | Ensayo aleatorizado y doble ciego, 40 adultos sanos, 4 semanas (Allen 2011) | Sin cambio frente a placebo en isoprostanos ni 8-OHdG en orina, ni en el glutatión de los eritrocitos |
| ¿Suben las reservas con meses de uso? | Ensayo aleatorizado y doble ciego, 54 adultos no fumadores, 6 meses (Richie 2015) | Con la cantidad mayor, el glutatión subió de 30 a 35 % en eritrocitos, plasma y linfocitos y 260 % en células de la mucosa de la boca; volvió al inicio tras un mes sin tomarlo |
| ¿Mejora el Parkinson por vena? | Piloto aleatorizado y doble ciego, 21 pacientes, 4 semanas (Hauser 2009) | Bien tolerado y sin abandonos por efectos adversos; la escala motora no cambió de forma significativa frente a placebo |
Los dos ensayos orales no se contradicen: el de un mes midió marcadores de daño oxidativo y el de seis meses, las reservas, que tardaron en llenarse. Ninguno de los cuatro probó que el glutatión prevenga o trate una enfermedad.
Glutatión y piel: lo que midieron los ensayos
La fama del glutatión para aclarar la piel viene de su efecto sobre la melanina: inhibe la tirosinasa y desplaza la producción de eumelanina, oscura, hacia feomelanina, más clara (Sonthalia 2016). Los ensayos que lo midieron son pocos y pequeños:
| Estudio | Diseño | Resultado |
|---|---|---|
| Oral, 2012 (Arjinpathana 2012) | 60 estudiantes de medicina, aleatorizado frente a placebo, 4 semanas | El índice de melanina descendió en las seis zonas evaluadas; frente a placebo, solo la mejilla derecha y el antebrazo expuesto al sol alcanzaron significancia |
| Oral, reducido y oxidado, 2017 (Weschawalit 2017) | Mujeres sanas, tres grupos frente a placebo, 12 semanas | Tendencia a menos melanina y manchas UV en cara y brazo; menos arrugas en algunos sitios con GSH; sin efectos adversos graves |
| Revisión sistemática, 2019 (Dilokthornsakul 2019) | Cuatro estudios, tres con placebo | Posible aclaramiento en zonas expuestas al sol, ninguno en las protegidas; evidencia inconclusa por la calidad de los estudios |
Por vena no hay ensayos para aclarar la piel. Una revisión de 2016 no encontró ningún estudio de seguridad con uso prolongado y advirtió que el paso a feomelanina podría elevar el riesgo de cáncer de piel por el sol (Davids 2016). La autoridad sanitaria de Filipinas emitió una advertencia pública contra el glutatión intravenoso para ese fin por sus reacciones adversas (Sonthalia 2016).
Manejo, reconstitución y almacenamiento
- Polvo: entre 2 y 8 °C, seco y a oscuras; el vial se abre a temperatura del laboratorio para que no condense humedad.
- Concentración: masa entre volumen final: 600 mg en 10 mL quedan a 60 mg/mL, unos 195 mM con la masa del GSH, 307.3 g/mol. Si el volumen no cabe en el vial, se prepara aparte; la calculadora del sitio hace la cuenta.
- Oxidación: el GSH en solución se oxida a GSSG con el aire y los metales, y eso cambia justo la proporción que muchos ensayos miden. El método decide el diluyente, si se desgasifica y cuánto se espera antes de usarlo.
- Solución: refrigerada, en alícuotas y sin ciclos de congelación y descongelación; el plazo lo fija la validación del ensayo.
Para medirlo, el método clásico de 1969 recicla el glutatión con glutatión reductasa y DTNB y separa la fracción oxidada con un paso adicional (Tietze 1969); sigue en uso.
Glutatión frente a NAC, NAD+ y MOTS-c
Varios compuestos se estudian en el mismo terreno redox y mitocondrial, pero entran por puertas distintas:
| Compuesto | Qué es | Relación con el glutatión |
|---|---|---|
| Cisteína, glicina y N-acetilcisteína | Precursores | Alimentan la síntesis propia en lugar de aportar glutatión formado (Sekhar 2011) |
| NAD+ | Coenzima de oxidación y reducción | Otro par, NAD+/NADH; el glutatión depende del NADPH para regenerarse |
| MOTS-c | Péptido de 16 aminoácidos codificado en la mitocondria | Se estudia en el metabolismo energético; ningún estudio citado lo combina con glutatión |
Productos disponibles
Recursos complementarios
Referencias
Cada cifra se comprobó en el artículo original o en el registro del ensayo el 20 de octubre de 2026.
- Forman HJ, Zhang H, Rinna A (2009). Glutathione: overview of its protective roles, measurement, and biosynthesis. Mol Aspects Med. doi:10.1016/j.mam.2008.08.006
- Dalle-Donne I, Rossi R, Giustarini D, Colombo R, Milzani A (2007). S-glutathionylation in protein redox regulation. Free Radic Biol Med. doi:10.1016/j.freeradbiomed.2007.06.014
- Lu SC (2013). Glutathione synthesis. Biochim Biophys Acta. doi:10.1016/j.bbagen.2012.09.008
- Montero D, Tachibana C, Rahr Winther J, Appenzeller-Herzog C (2013). Intracellular glutathione pools are heterogeneously concentrated. Redox Biol. doi:10.1016/j.redox.2013.10.005
- Sekhar RV, Patel SG, Guthikonda AP, et al. (2011). Deficient synthesis of glutathione underlies oxidative stress in aging and can be corrected by dietary cysteine and glycine supplementation. Am J Clin Nutr. doi:10.3945/ajcn.110.003483
- Cao JY, Dixon SJ (2016). Mechanisms of ferroptosis. Cell Mol Life Sci. doi:10.1007/s00018-016-2194-1
- Witschi A, Reddy S, Stofer B, Lauterburg BH (1992). The systemic availability of oral glutathione. Eur J Clin Pharmacol. doi:10.1007/BF02284971
- Allen J, Bradley RD (2011). Effects of oral glutathione supplementation on systemic oxidative stress biomarkers in human volunteers. J Altern Complement Med. doi:10.1089/acm.2010.0716
- Richie JP Jr, Nichenametla S, Neidig W, et al. (2015). Randomized controlled trial of oral glutathione supplementation on body stores of glutathione. Eur J Nutr. doi:10.1007/s00394-014-0706-z
- Hauser RA, Lyons KE, McClain T, Carter S, Perlmutter D (2009). Randomized, double-blind, pilot evaluation of intravenous glutathione in Parkinson's disease. Mov Disord. doi:10.1002/mds.22401
- Sonthalia S, Daulatabad D, Sarkar R (2016). Glutathione as a skin whitening agent: Facts, myths, evidence and controversies. Indian J Dermatol Venereol Leprol. doi:10.4103/0378-6323.179088
- Arjinpathana N, Asawanonda P (2012). Glutathione as an oral whitening agent: a randomized, double-blind, placebo-controlled study. J Dermatolog Treat. doi:10.3109/09546631003801619
- Weschawalit S, Thongthip S, Phutrakool P, Asawanonda P (2017). Glutathione and its antiaging and antimelanogenic effects. Clin Cosmet Investig Dermatol. doi:10.2147/CCID.S128339
- Dilokthornsakul W, Dhippayom T, Dilokthornsakul P (2019). The clinical effect of glutathione on skin color and other related skin conditions: A systematic review. J Cosmet Dermatol. doi:10.1111/jocd.12910
- Davids LM, Van Wyk JC, Khumalo NP (2016). Intravenous glutathione for skin lightening: Inadequate safety data. S Afr Med J. doi:10.7196/SAMJ.2016.v106i8.10878
- Tietze F (1969). Enzymic method for quantitative determination of nanogram amounts of total and oxidized glutathione: applications to mammalian blood and other tissues. Anal Biochem. doi:10.1016/0003-2697(69)90064-5






