Enlace peptídico
El enlace peptídico es el enlace covalente de tipo amida que une el grupo carboxilo de un aminoácido con el grupo amino del siguiente, liberando una molécula de agua. Es el enlace que forma la cadena de un péptido.
La reacción es una condensación: el grupo carboxilo (–COOH) de un residuo y el grupo amino (–NH₂) del siguiente se combinan, se pierde agua y queda el enlace –CO–NH–. La cadena resultante conserva un extremo con grupo amino libre (N-terminal) y otro con carboxilo libre (C-terminal), y por convención la secuencia se escribe y se numera del N-terminal al C-terminal.
El enlace tiene carácter parcial de doble enlace por resonancia entre el carbonilo y el nitrógeno. Esa deslocalización lo mantiene plano y restringe la rotación a su alrededor, de modo que la flexibilidad de la cadena queda en los enlaces adyacentes al carbono α: los ángulos φ (phi) y ψ (psi). La conformación que adopta un péptido es, en buena medida, consecuencia de esa restricción.
El mismo enlace explica en qué se distingue un péptido de una proteína, que es una cuestión de longitud y plegamiento más que de química: por convención se habla de péptidos hasta unos 50 aminoácidos y de proteínas por encima. Dos residuos forman un dipéptido; unas pocas unidades, un oligopéptido; una cadena larga, un polipéptido.
Por qué importa al evaluar un material
La secuencia que aparece en una ficha describe el orden de los residuos unidos por estos enlaces. La espectrometría de masas confirma que la masa observada corresponde a esa secuencia, y la hidrólisis de estos enlaces es lo que degrada un péptido mal almacenado.
Términos relacionados
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